Czym są peptydy

- May 29, 2018-

Czym są peptydy?

 peptide.jpg

Peptyd to cząsteczka utworzona przez połączenie dwóch lub więcej aminokwasów razem. Są obecne w każdej żywej komórce i mają różnorodne biochemiczne aktywności. Na ogół, jeśli liczba aminokwasów jest mniejsza niż pięćdziesiąt, cząsteczki te są nazywane peptydami, podczas gdy większe sekwencje są nazywane białkami. Zatem peptydy mogą być uważane za maleńkie białka, które są po prostu łańcuchami aminokwasów.


Nieruchomości

Peptydy, w których poszczególne aminokwasy są liniowo połączone z łańcuchem w określonej kolejności (sekwencji) można uznać za małe białko. Peptydy z kołowo związanymi aminokwasami są nazywane cyklopeptydami. Ponadto peptydy różnią się głównie masami molowymi. Rozgraniczenie białek przez liczbę połączonych aminokwasów jest płynne; Przy łańcuchu zawierającym ponad około 100 połączonych aminokwasów, które rozwijają się w określony kształt, cząsteczkę powszechnie określa się jako białko. Peptydy z glikozylacjami są określane jako glikopeptydy lub glikoproteiny, peptydy z lipidami jako lipopeptydy lub lipoproteiny.


Organizmy mogą tworzyć peptydy poprzez translację wyłącznie z α-aminokwasów formy L, ponieważ do tego procesu dostępne są tylko genetycznie kodowane aminokwasy, które są związane z tRNA. Czasami stworzenia różnych królestw zawierają również D-aminokwasy w peptydach, ale są to produkty o specjalnych szlakach metabolicznych z niesiospochodnej syntezy peptydów, a nie biosyntezy białka. Peptydy spełniają wiele funkcji fizjologicznych i mogą działać jako hormony, na przykład inne mają działanie przeciwzapalne lub prozapalne; Istnieją także peptydy przeciwdrobnoustrojowe o działaniu antybiotycznym lub przeciwwirusowym. W niektórych przypadkach ich sposób działania został dobrze zbadany.


Termin peptyd został po raz pierwszy zastosowany w 1902 r. Przez Emila Fischera dla materiałów wyjściowych produktów degradacji białka przez pepsynę w peptonie (do greckiego πεπτικός peptikos 'strawible' lub πεπτός peptos, cooked '), pojmowany jako skonstruowany z monomerów, analogiczny do polisacharydu .


Struktura

W kondensacji aminokwasów grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje formalnie z wodą, pozostawiając grupę aminową drugiego aminokwasu z kwaśną grupą amidową -CO-NH-, nowo związaną wiązankę amidową pomiędzy atomem węgla grupa karbonylowa i azot stają się wiązaniem peptydowym. Wolna grupa aminowa na jednym końcu peptydu nazywana jest N-końcem, wolna grupa karboksylowa na drugim końcu nazywana jest C-końcem.


Wiązanie peptydowe nie jest swobodnie obracalne, ponieważ istnieją dwie struktury rezonansowe. Odgrywa ważną rolę w strukturze białek.


Podział

Według liczby aminokwasów, które tworzą cząsteczkę peptydu, peptydy są szeroko różnicowane na:

Numer identyfikacyjny:

aminokwasy

dipeptydy 2

tripeptydy 3

Tetrapeptydy 4

Pentapeptydy 5

Heksapeptyd 6

heptapeptyd 7

Oktapeptyd 8

nonapeptydy 9

Oligopeptydy poniżej ok. 10

Polipeptydy powyżej około 10

Makropeptydy powyżej około. 100

W przypadku większości peptydów połączone aminokwasy tworzą łańcuchy; ich końce są nazywane N- i C-końcem, liczba aminokwasów jako długość łańcucha. W cyklopeptydach dwa lub więcej aminokwasów jest połączonych ze sobą w pierścieniu.


Białka składają się zazwyczaj z łańcuchów polipeptydowych o ponad stu aminokwasach. Poprzez zwijanie białek, mają specyficzną strukturę przestrzenną, która jest niezbędna dla ich funkcji biologicznych i może być stabilizowana za pomocą mostków dwusiarczkowych. Ponadto białka mogą składać się i tworzyć kompleks białek, takich jak hemoglobiny.


Oligopeptydy

Oligopeptydy są związkami chemicznymi składającymi się z maksymalnie dziesięciu aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi.


Oligopeptyd tworzy się przez odwodnienie przez reakcję grupy aminowej pierwszego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego aminokwasu. Następnie, wolna grupa aminowa powstałego dipeptydu reaguje z grupą karboksylową innego aminokwasu. Zgodnie z tym wzorem można dołączyć dodatkowe aminokwasy, co daje krótki łańcuch aminokwasów połączony wiązaniami peptydowymi. Jeśli oba końce łańcucha są również połączone, powstaje cykliczny peptyd (patrz poniżej).


Gry oligopeptydowe z. B. jako część składowa enzymów w detoksykacji, transporcie i procesach metabolicznych.


Polipeptydy

Polipeptyd jest peptydem składającym się z co najmniej dziesięciu aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Polipeptydy mogą być pochodzenia zarówno naturalnego, jak i syntetycznego. Łańcuchy polipeptydowe z ponad 100 aminokwasami są zwykle określane jako białka; jednak dla białka konieczne są dalsze warunki, takie jak pewne zwijanie białka.


Makropeptydy są peptydami o wysokiej masie cząsteczkowej. Jeśli są one połączone mostkami wodorowymi lub dwusiarczkowymi, często mówi się o białkach. Jednak niektóre łańcuchy aminokwasów zawierające więcej niż 100 aminokwasów są określane tylko jako peptydy.


Synteza peptydów

Synteza peptydów rybosomalnych

→ Główny artykuł: Biosynteza białka

W komórkach organizmów żywych pojedyncze łańcuchy polipeptydowe są zbudowane na rybosomach, które następnie rozwijają się w białko. Ta synteza peptydów rybosomalnych jest również nazywana biosyntezą białek.


Nonribosomal Peptide Synthesis

Ponadto, niektóre organizmy mają również nie-rybosomalną syntezę peptydów za pomocą czysto enzymatycznych metod z użyciem niesiosomalnych syntetaz peptydowych (NRPS). NRPS można również stosować do włączania D-aminokwasów lub cyklopeptydów, które tworzą się jako nonribosomalny peptyd (NRP). Takie NRPS występują nie tylko w różnych mikroorganizmach trzech domen bakterii, archeonów i eukariotów, ale także, na przykład, w organizmach wielokomórkowych wielu grzybów i niektórych mięczaków.


Techniczno-chemiczna synteza peptydów

Wybrana techniczno-chemiczna metoda syntezy peptydu o określonej sekwencji różni się w zależności od jego długości:

Krótkie peptydy są budowane krok po kroku z połączenia aminokwasów

Dłuższe peptydy są zbudowane z połączenia krótszych peptydów


Aby zwiększyć selektywność, grupy karboksylowe i aminowe, które nie są połączone, są ograniczone (np. Estry, Boc, Fmoc).


Stosowane są różne odczynniki sprzęgające, które aktywują niezabezpieczoną grupę karboksylową jednego aminokwasu, umożliwiając w ten sposób połączenie z funkcją aminową drugiego aminokwasu w łagodnych warunkach. Istnieje kilka klas takich odczynników sprzęgających:

Odczynniki fosfoniowe (np. BOP, PyBOP)

Odczynniki Uronium (np. HBTU, HATU, TBTU)

Odczynniki imionowe

Odczynniki karbodiimidowe (np. DCC, EDC)

Odczynniki imidazoliowe (np. CDI)

Odczynniki fosforoorganiczne

Kwasowe odczynniki chlorowcujące

Chloroformiany i inne

Po przyłączeniu wiązania peptydowego selektywnie usuwa się jedną z dwóch grup zabezpieczających. Następnie można ponownie połączyć się z innym odpowiednio zabezpieczonym aminokwasem itp. Na koniec, wszystkie grupy zabezpieczające usuwa się i pożądany peptyd izoluje się.


Alternatywnie, syntezy na fazie stałej są zwykle stosowane dzisiaj. Ponadto do syntezy peptydów można również stosować enzymy.

Our Product Range.jpg